Гемоглобин против миоглобина
Миоглобин и гемоглобин – гемопротеины, обладающие способностью связывать молекулярный кислород. Это первые белки, трехмерная структура которых была решена с помощью рентгеновской кристаллографии. Белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидными связями. Аминокислоты являются строительными блоками белков. Основываясь на их общей форме, эти белки классифицируются как глобулярные белки. Глобулярные белки имеют несколько сферическую или эллипсоидальную форму. Различные свойства этих уникальных глобулярных белков помогают организму перемещать молекулы кислорода между собой. Активный центр этих особых белков состоит из железа (II) протопорфирина IX, инкапсулированного в водостойкий карман.
Миоглобин
Миоглобин представляет собой мономерный белок, в котором глобин окружает гем. Он действует как вторичный переносчик кислорода в мышечной ткани. Когда мышечные клетки работают, им требуется большое количество кислорода. Мышечные клетки используют эти белки для ускорения диффузии кислорода и получения кислорода во время интенсивного дыхания. Третичная структура миоглобина аналогична структуре типичного водорастворимого белка глобулы.
Полипептидная цепь миоглобина состоит из 8 отдельных правозакрученных α-спиралей. Каждая белковая молекула содержит одну протетическую группу гема, а каждый остаток гема содержит один централизованно связанный атом железа. Кислород связан непосредственно с атомом железа простетической группы гема.
Гемоглобин
Гемоглобин представляет собой тетрамерный белок, в котором каждая субъединица состоит из глобина, окружающего гем. Это общесистемный переносчик кислорода. Он связывает молекулы кислорода, а затем транспортируется через кровь красными кровяными тельцами.
У позвоночных кислород диффундирует через легочную ткань в эритроциты. Поскольку гемоглобин является тетрамером, он может связывать сразу четыре молекулы кислорода. Затем связанный кислород распределяется по всему телу и выгружается из эритроцитов в дышащие клетки. Затем гемоглобин поглощает углекислый газ и возвращает его обратно в легкие. Следовательно, гемоглобин служит для доставки кислорода, необходимого для клеточного метаболизма, и удаления образующихся отходов - углекислого газа.
Гемоглобин состоит из нескольких полипептидных цепей. Гемоглобин человека состоит из двух α (альфа) и двух β (бета) субъединиц. Каждая α-субъединица имеет 144 остатка, а каждая β-субъединица имеет 146 остатков. Структурные характеристики субъединиц α (альфа) и β (бета) сходны с миоглобином.
Гемоглобин против миоглобина
• Гемоглобин транспортирует кислород в крови, а миоглобин транспортирует или хранит кислород в мышцах.
• Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи, а гемоглобин состоит из нескольких полипептидных цепей.
• В отличие от миоглобина, концентрация гемоглобина в эритроцитах очень высока.
• В начале миоглобин очень легко связывает молекулы кислорода, а затем насыщается. Этот процесс связывания в миоглобине протекает очень быстро, чем в гемоглобине. Гемоглобин вначале с трудом связывает кислород.
• Миоглобин представляет собой мономерный белок, а гемоглобин представляет собой тетрамерный белок.
• В гемоглобине присутствуют два типа полипептидных цепей (две α-цепи и две β-цепи).
• Миоглобин может связывать одну молекулу кислорода, так называемый мономер, а гемоглобин может связывать четыре молекулы кислорода, так называемый тетрамер.
• Миоглобин связывает кислород прочнее, чем гемоглобин.
• Гемоглобин может связывать и выводить как кислород, так и углекислый газ, в отличие от миоглобина.
