Ключевая разница - холофермент против апофермента
Ферменты – это биологические катализаторы, которые увеличивают скорость химических реакций в организме. Это белки, состоящие из последовательностей аминокислот. Ферменты участвуют в химических реакциях, но не расходуются. Они специфичны для субстратов и химических реакций. Функция фермента поддерживается различными небелковыми малыми молекулами. Они известны как кофакторы. Они помогают ферментам в их каталитическом действии. Эти кофакторы могут быть ионами металлов или коферментами; они также могут быть как неорганическими, так и органическими молекулами. Многим ферментам требуется кофактор, чтобы стать активными и инициировать каталитическую функцию. На основе связывания с кофактором ферменты имеют две формы, называемые апоферментом и холоферментом. Ключевое различие между холоферментом и апоферментом заключается в том, что апофермент представляет собой белковый компонент фермента, который неактивен и не связан с кофактором, в то время как холофермент представляет собой белковый компонент фермента и связанный кофактор, который создает активную форму фермента.
Что такое холофермент?
Ферменты – это белки, которые катализируют биохимические реакции в клетках. Большинству ферментов для запуска каталитических функций требуется небольшая небелковая молекула. Эти молекулы известны как кофакторы. Кофакторы в основном представляют собой неорганические или органические молекулы. Кофакторы подразделяются на два основных типа, называемые ионами металлов и коферментами. Связывание кофактора необходимо для активации фермента и инициирования химической реакции. Когда белковый компонент фермента связан с кофактором, полная молекула известна как холофермент. Холофермент каталитически активен. Следовательно, он активно связывается с субстратами и увеличивает скорость реакции. Коэнзимы слабо связываются с ферментами, в то время как простетические группы прочно связываются с апоферментами. Некоторые кофакторы связываются с активным центром фермента. При связывании изменяет конформацию фермента и усиливает связывание субстратов с активным центром фермента.
ДНК-полимераза и РНК-полимераза - два холофермента. ДНК-полимеразе требуются ионы магния, чтобы стать активными и инициировать полимеризацию ДНК. РНК-полимераза нуждается в сигма-факторе для своей каталитической функции.
Что такое апофермент?
Апоэнзим – это фермент перед связыванием с кофактором. Другими словами, апофермент представляет собой белковую часть фермента, в которой отсутствует кофактор. Апофермент каталитически неактивен и неполноценен. Он образует активную ферментную систему при соединении с коферментом и определяет специфичность этой системы к субстрату. Есть много кофакторов, которые связываются с апоферментами, образуя холоферменты. Обычными коферментами являются НАД+, ФАД, коэнзим А, витамины группы В и витамин С. Обычными ионами металлов, которые связываются с апоферментами, являются железо, медь, кальций, цинк, магний и т. д. Кофакторы прочно или слабо связываются с апоферментом, превращая апофермент в холофермент. Как только кофактор удаляется из холофермента, он снова превращается в апофермент, который является неактивным и неполным.
Присутствие кофактора в активном центре апофермента имеет важное значение, поскольку они обеспечивают группы или сайты, которыми не обладает белковая часть фермента для катализа реакции.
Рисунок 01: Апофермент и холофермент
В чем разница между холоферментом и апоферментом?
Холофермент против Апофермента |
|
| Холоэнзим – это активный фермент, состоящий из апофермента, связанного с его кофактором. | Апофермент – это белковый компонент, в котором отсутствует кофактор. |
| Кофактор | |
| Холоэнзим связан со своим кофактором. | Апофермент представляет собой ферментный компонент без кофактора. |
| Активность | |
| Холофермент каталитически активен. | Апофермент каталитически неактивен. |
| Полнота | |
| Холоэнзим готов и может инициировать реакцию. | Апофермент неполный и не может инициировать реакцию. |
| Примеры | |
| ДНК-полимераза, РНК-полимераза являются примерами холоэнзима. | Аспартатранскарбамоилаза является примером апофермента. |
Резюме – Холофермент против Апофермента
Ферменты являются биологическими катализаторами клеток. Они снижают энергию, необходимую для протекания реакции. Ферменты увеличивают скорость реакции, активно вызывая превращение субстрата в продукты. Они специфически катализируют реакции, не вступая в реакции. Ферменты состоят из белковых молекул. Белковая часть фермента известна как апофермент. Апоферменту необходимо связывание с небольшими небелковыми молекулами, называемыми кофакторами, чтобы стать активным. Когда апофермент связывается с кофактором, комплекс известен как холофермент. Холофермент каталитически активен, чтобы инициировать химическую реакцию. Субстрат связывается с холоферментом, а не с апоферментом. В этом разница между холоферментом и апоферментом.
Загрузить PDF-версию холофермента против апофермента
Вы можете загрузить PDF-версию этой статьи и использовать ее в автономном режиме в соответствии с примечаниями к цитированию. Пожалуйста, загрузите PDF-версию здесь. Разница между холоферментом и апоферментом.
