Ключевая разница - Alpha Helix против бета-гофрированного листа
Альфа-спирали и бета-складчатые листы являются двумя наиболее часто встречающимися вторичными структурами в полипептидной цепи. Эти два структурных компонента являются первыми основными шагами в процессе складывания полипептидной цепи. Основное различие между Alpha Helix и Beta Pleated Sheet заключается в их структуре; у них есть две разные формы для выполнения определенной работы.
Что такое Alpha Helix?
Альфа-спираль представляет собой правосторонний виток аминокислотных остатков на полипептидной цепи. Диапазон аминокислотных остатков может варьироваться от 4 до 40 остатков. Водородные связи, образованные между кислородом группы C=O на верхнем змеевике и водородом группы NH нижнего змеевика, помогают удерживать виток вместе. Водородная связь образуется на каждые четыре аминокислотных остатка в цепи описанным выше образом. Этот равномерный рисунок придает ему определенные характеристики, такие как толщина витка, и определяет длину каждого полного витка вдоль оси спирали. Стабильность структуры альфа-спирали зависит от нескольких факторов.
Атомы O выделены красным цветом, атомы N выделены синим цветом, а водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
Что такое Бета-плиссе?
Бета-складчатый лист, также известный как бета-лист, считается второй формой вторичной структуры белков. Он содержит бета-цепи, которые соединены по бокам как минимум двумя или тремя водородными связями основной цепи, образуя скрученный складчатый лист, как показано на рисунке. Бета-цепь представляет собой участок полипептидной цепи; его длина обычно равна от 3 до 10 аминокислот, включая остов в расширенном подтверждении.
4-цепочечный антипараллельный фрагмент β-листа из кристаллической структуры фермента каталазы.
a), показывающая антипараллельные водородные связи (пунктирные) между группами пептида NH и CO на соседних цепях. Стрелки указывают направление цепи, а контуры электронной плотности обрисовывают не-H атомы. Атомы O - красные шарики, атомы N - синие, а атомы H для простоты опущены; боковые цепи показаны только до первого атома C боковой цепи (зеленый)
b) Вид сбоку на две центральные β-нити
В бета-гофрированных листах полипептидные цепи идут рядом друг с другом. Он получил название «плиссированный лист» из-за волнообразного вида структуры. Между собой они связаны водородными связями. Эта структура позволяет образовывать больше водородных связей за счет удлинения полипептидной цепи.
В чем разница между Alpha Helix и Beta Pleated Sheet?
Структура гофрированного листа Alpha Helix и Beta
Альфа-Хеликс:
В этой структуре полипептидный остов тесно связан вокруг воображаемой оси в виде спиральной структуры. Это также известно как спиральное расположение пептидной цепи.
Формирование структуры альфа-спирали происходит, когда полипептидные цепи закручиваются в спираль. Это позволяет всем аминокислотам в цепочке образовывать водородные связи (связь между молекулой кислорода и молекулой водорода) друг с другом. Водородные связи позволяют спирали сохранять форму спирали и образуют тугую спираль. Эта спиральная форма делает альфа-спираль очень прочной.
Водородные связи обозначены желтыми точками.
Бета-лист со складками:
Когда два или более фрагмента полипептидной цепи(ей) перекрываются друг с другом, образуя ряд водородных связей друг с другом, могут быть обнаружены следующие структуры. Это может произойти двумя способами; параллельное расположение и антипараллельное расположение.
Примеры структуры:
Альфа-спираль: ногти на руках или ногах могут быть взяты в качестве примера структуры альфа-спирали.
Бета-плиссе: Структура перьев аналогична структуре бета-плиссе.
Особенности строения:
Альфа-спираль: В структуре альфа-спирали на один виток спирали приходится 3,6 аминокислоты. Все пептидные связи транс- и плоские, а группы NH в пептидных связях направлены в одном направлении, примерно параллельном оси спирали. Группы С=О всех пептидных связей направлены в противоположную сторону и параллельны оси спирали. Группа C=O каждой пептидной связи связана с группой NH пептидной связи, образуя водородную связь. Все R-группы направлены наружу от спирали.
Бета-складчатый лист: Каждая пептидная связь в бета-складчатом листе плоская и имеет транс-конформацию. Группы C=O и N-H пептидных связей соседних цепей находятся в одной плоскости и направлены друг к другу, образуя между собой водородные связи. Все R-группы в любой цепи могут поочередно располагаться выше и ниже плоскости листа.
Определения:
Вторичная структура: это форма сворачивающегося белка из-за водородных связей между его основной амидной и карбонильной группами.
