Аминокислота против белка
Аминокислоты и белки представляют собой органические молекулы, которых в живых системах много.
Аминокислоты
Аминокислота представляет собой простую молекулу, образованную C, H, O, N и может быть S. Она имеет следующую общую структуру.
Существует около 20 распространенных аминокислот. Все аминокислоты имеют группы –COOH, -NH2 и –H, связанные с углеродом. Углерод представляет собой хиральный углерод, а альфа-аминокислоты являются наиболее важными в биологическом мире. D-аминокислоты не входят в состав белков и не участвуют в метаболизме высших организмов. Однако некоторые из них играют важную роль в структуре и метаболизме низших форм жизни. В дополнение к обычным аминокислотам существует ряд аминокислот небелкового происхождения, многие из которых являются либо метаболическими промежуточными продуктами, либо частями небелковых биомолекул (орнитин, цитруллин). Группа R отличается от аминокислоты к аминокислоте. Простейшей аминокислотой, в которой R-группой является H, является глицин. В соответствии с группой R аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические, неполярные, полярные, положительно заряженные, отрицательно заряженные или полярные незаряженные и т. д. Аминокислоты представлены в виде цвиттер-ионов при физиологическом рН 7,4. Аминокислоты являются строительными блоками белков. Когда две аминокислоты соединяются с образованием дипептида, происходит соединение группы -NH2 одной аминокислоты с группой –COOH другой аминокислоты. Молекула воды удаляется, и образовавшаяся связь известна как пептидная связь.
Белки
Белки являются одним из наиболее важных типов макромолекул в живых организмах. Белки можно разделить на первичные, вторичные, третичные и четвертичные белки в зависимости от их структуры. Последовательность аминокислот (полипептид) в белке называется первичной структурой. Когда полипептидные структуры складываются в случайном порядке, они известны как вторичные белки. В третичных структурах белки имеют трехмерную структуру. Когда несколько фрагментов трехмерного белка связаны вместе, они образуют четвертичные белки. Трехмерная структура белков зависит от водородных связей, дисульфидных связей, ионных связей, гидрофобных взаимодействий и всех других межмолекулярных взаимодействий внутри аминокислот. Белки играют несколько ролей в живых системах. Они участвуют в формировании структур. Например, в мышцах есть белковые волокна, такие как коллаген и эластин. Они также встречаются в твердых и жестких структурных частях, таких как ногти, волосы, копыта, перья и т. д. Другие белки находятся в соединительных тканях, таких как хрящи. Помимо структурной функции, белки также выполняют защитную функцию. Антитела - это белки, и они защищают наш организм от чужеродных инфекций. Все ферменты являются белками. Ферменты являются основными молекулами, которые контролируют все метаболические процессы. Кроме того, белки участвуют в клеточной передаче сигналов. Белки образуются на рибосомах. Сигнал, продуцирующий белок, передается на рибосому от генов в ДНК. Необходимые аминокислоты могут поступать с пищей или синтезироваться внутри клетки. Денатурация белков приводит к разворачиванию и дезорганизации вторичной и третичной структур белков. Это может быть связано с нагреванием, органическими растворителями, сильными кислотами и основаниями, моющими средствами, механическими воздействиями и т. д.
В чем разница между аминокислотой и белком?
• Аминокислоты являются строительными блоками белков.
• Аминокислоты представляют собой небольшие молекулы с небольшой молекулярной массой. Напротив, белки представляют собой макромолекулы, молярная масса которых может в тысячу раз превышать массу аминокислоты.
• Существует больше типов белков, чем аминокислот. Из-за того, как расположены основные 20 аминокислот, можно получить множество белков.
