Ключевое различие между неконкурентным и аллостерическим торможением заключается в том, что при неконкурентном торможении максимальная скорость катализируемой реакции (Vmax) снижается, а концентрация субстрата (Km) остается неизменной, а при аллостерическом торможении Vmax остается неизменной и км увеличивается.
Ферменты необходимы для большинства реакций, протекающих в организмах. Обычно фермент катализирует реакцию, уменьшая энергию активации, необходимую для реакции. Но ферменты следует тщательно регулировать, чтобы контролировать уровень конечных продуктов, повышающихся до нежелательных уровней. Он контролируется ингибированием ферментов. Ингибитор фермента - это молекула, которая нарушает нормальный путь реакции между ферментом и субстратом.
Активным центром является область фермента, где субстраты связываются и вступают в химическую реакцию. Аллостерический сайт - это место, где молекулы могут либо активировать, либо ингибировать активность фермента. Кинетика фермента играет важную роль во время ингибирования фермента. Максимальная скорость реакции, характерная для конкретного фермента при определенной концентрации, известна как максимальная скорость или Vmax. Концентрация субстрата, дающая скорость, равную половине Vmax, равна Km.
Что такое неконкурентное торможение?
Неконкурентное ингибирование - это тип ингибирования фермента, при котором ингибитор снижает активность фермента и одинаково хорошо связывается с ферментом независимо от того, связан он с субстратом или нет. Другими словами, неконкурентное ингибирование - это когда ингибитор и субстрат связываются с ферментом в любой момент времени. Когда и субстрат, и ингибитор связываются с ферментом, он образует комплекс фермент-субстрат-ингибитор. Как только этот комплекс сформирован, он не может производить какой-либо продукт. Он может только преобразоваться обратно в комплекс фермент-субстрат или комплекс фермент-ингибитор.
Рисунок 01: Неконкурентное торможение
При неконкурентном ингибировании ингибитор имеет равное сродство к ферменту и комплексу фермент-субстрат. Наиболее распространенным механизмом неконкурентного ингибитора является обратимое связывание ингибитора с аллостерическим сайтом. Но ингибитор также обладает способностью связываться непосредственно с активным центром. Примером неконкурентного ингибитора является превращение пируваткиназы в пируват. Превращение фосфоенолпирувата в пируват катализируется пируваткиназой. Аминокислота под названием аланин, которая синтезируется из пирувата, ингибирует фермент пируваткиназу во время гликолиза. Аланин действует как неконкурентный ингибитор.
Что такое аллостерическое торможение?
Аллостерическое ингибирование - это тип ингибирования фермента, при котором ингибитор замедляет активность фермента, дезактивируя фермент и связываясь с ферментом в аллостерическом сайте. Здесь ингибитор не конкурирует напрямую с субстратом в активном центре. Но это косвенно изменяет состав фермента. После изменения формы фермент становится неактивным. Таким образом, он больше не может связываться с соответствующим субстратом. Это, в свою очередь, замедляет образование конечных продуктов.
Рисунок 02: Аллостерическое ингибирование
Аллостерическое ингибирование предотвращает образование ненужных продуктов, снижая потери энергии. Примером аллостерического ингибирования является превращение АДФ в АТФ при гликолизе. Здесь, когда в системе имеется избыток АТФ, АТФ служит аллостерическим ингибитором. Он связывается с фосфофруктокиназой, которая является одним из ферментов, участвующих в гликолизе. Это замедляет преобразование ADP. В результате АТФ предотвращает ненужное производство самого себя. Следовательно, избыточное производство АТФ не требуется, когда его достаточно.
Каковы сходства между неконкурентным и аллостерическим торможением?
- Оба типа ингибирования ферментов замедляют активность ферментов.
- Ингибиторы обоих ферментов не конкурируют с субстратом в активном центре.
- Ингибиторы косвенно изменяют состав фермента.
- Оба ингибитора изменяют форму фермента.
В чем разница между неконкурентным и аллостерическим ингибированием?
При неконкурентном торможении Vmax реакции уменьшается, а значение Km остается неизменным. Напротив, при аллостерическом торможении Vmax остается неизменным, а значение Km увеличивается. Итак, в этом ключевое различие между неконкурентным и аллостерическим торможением. Аллостерическое ингибирование больше фокусируется на использовании химических веществ, которые изменяют активность фермента, связываясь с аллостерическим сайтом, в то время как неконкурентные ингибиторы всегда останавливают работающий фермент, напрямую связываясь с альтернативным сайтом.
Следующая инфографика сводит в таблицу различия между неконкурентным и аллостерическим ингибированием для параллельного сравнения.
Резюме – Неконкурентное и аллостерическое ингибирование
Неконкурентное ингибирование представляет собой ингибирование фермента, при котором ингибитор снижает активность фермента и одинаково хорошо связывается с ферментом независимо от того, связан он с субстратом или нет. Аллостерическое ингибирование - это тип ингибирования фермента, при котором ингибитор замедляет активность фермента, дезактивируя фермент и связываясь с ферментом в аллостерическом сайте. Ключевое отличие неконкурентного ингибирования от аллостерического заключается в том, что максимальная скорость катализируемой реакции (Vmax) снижается, а концентрация субстрата (Km) остается неизменной при неконкурентном ингибировании, в то время как Vmax остается неизменной, а Km увеличивается при аллостерическом ингибировании. торможение.
