Ключевое различие между аллостерическим сайтом и активным центром заключается в том, что аллостерический сайт представляет собой область фермента, которая позволяет молекулам активатора или ингибитора связываться с ферментом и либо активировать, либо ингибировать активность фермента, в то время как активный сайт представляет собой область фермента. область фермента, где молекулы субстрата связываются и катализируют реакцию, приводящую к образованию определенных продуктов.
Ферменты - это белки, которые помогают биохимическим реакциям в организме человека. Одной из важнейших функций ферментов является пищеварение. Ферменты также помогают с дыханием, наращиванием мышц, работой нервной системы и избавлением от токсинов в организме. Ферменты имеют различные области в структуре, где молекулы могут связываться и катализировать реакции. Аллостерические сайты и активные сайты - это две разные области в структуре фермента, которые облегчают связывание молекул и последующие химические реакции.
Что такое аллостерический сайт?
Аллостерический сайт представляет собой область фермента, которая позволяет молекулам активатора или ингибитора связываться с ферментом, что либо активирует, либо ингибирует активность фермента. Ферменты работают при разных температурах в зависимости от окружающей среды. На активность фермента помимо основного субстрата влияет несколько факторов, в том числе жар, холод, рН, местонахождение в организме и другие вещества. Есть некоторые вещества, которые связываются с ферментом в другом месте, отличном от нормального активного центра. Эти сайты, которые позволяют связываться с другими веществами, известны как аллостерические сайты. Аллостерические сайты позволяют другим веществам активировать, ингибировать или выключать ферментативную активность. Это происходит, когда другие вещества связываются с аллостерическим сайтом и изменяют подтверждение или форму фермента.
Рисунок 01: Аллостерический сайт
Примером аллостерического активатора является связывание кислорода с гемоглобином. Аллостерическое связывание кислорода с гемоглобином изменяет подтверждение гемоглобина и увеличивает его сродство к большему количеству кислорода. Этот процесс гарантирует, что гемоглобин будет транспортировать максимальное количество кислорода из областей, богатых кислородом, таких как легкие. Другим примером аллостерического ингибитора является АТФ в клеточном дыхании. Одним из важных ферментов, участвующих в гликолизе, является фосфофруктокиназа. Этот фермент превращает АДФ в АТФ. Когда в клетке слишком много АТФ, АТФ служит аллостерическим ингибитором, который связывается с аллостерическим сайтом фосфофруктокиназы, чтобы замедлить превращение АДФ в АТФ.
Что такое активный сайт?
Активный центр - это область фермента, где молекулы субстрата связываются и вступают в реакцию с образованием продуктов. Активный сайт далее делится на два отдельных сайта: сайт связывания и калалитический сайт. В месте связывания аминокислотные остатки активного центра образуют временные связи с субстратом. С другой стороны, в каталитическом центре аминокислотные остатки активного центра катализируют реакцию этого субстрата.
Рисунок 02: Активный сайт
Активный центр фермента обычно состоит из трех-четырех аминокислот, в то время как другие аминокислоты в ферменте необходимы для поддержания третичной структуры фермента. Активный центр фермента может многократно катализировать реакцию, поскольку остатки не меняются в конце реакции. Обычно этот процесс достигается за счет снижения энергии активации реакции. Следовательно, у большего количества субстратов достаточно энергии, чтобы вступить в химическую реакцию.
Каковы сходства между аллостерическим сайтом и активным сайтом?
- Аллостерический сайт и активный сайт - это две разные области в структуре фермента, которые облегчают связывание молекул и последующие химические реакции.
- Оба сайта состоят из аминокислот.
- Эти сайты имеют уникальную форму.
- Оба сайта очень важны для ферментативной активности и реакции, катализируемой ферментами.
В чем разница между аллостерическим сайтом и активным сайтом?
Аллостерический сайт - это область фермента, которая позволяет молекулам активатора или ингибитора связываться с ферментом, чтобы активировать или ингибировать активность фермента, в то время как активный сайт - это область фермента, где молекулы субстрата связываются и катализируют реакцию в результате чего производится конкретная продукция. Таким образом, это ключевое различие между аллостерическим сайтом и активным сайтом. Более того, аллостерические сайты присутствуют только у аллостерических ферментов, тогда как активные сайты присутствуют у всех ферментов.
Приведенная ниже инфографика представляет различия между аллостерическим сайтом и активным сайтом в табличной форме для параллельного сравнения.
Резюме – Аллостерический сайт против активного сайта
Аллостерический сайт и активный сайт - это две разные области в структуре фермента. Аллостерический сайт представляет собой область фермента, которая позволяет молекулам активатора или ингибитора связываться с ферментом, что либо активирует, либо ингибирует активность фермента, в то время как активный сайт представляет собой область фермента, где молекулы субстрата связываются и катализируют реакцию, приводящую к образованию определенных товары. Итак, в этом ключевое различие между аллостерическим сайтом и активным сайтом.
