Ключевое различие между положительным и отрицательным аллостеризмом заключается в том, что положительный аллостеризм в белках демонстрирует высокое сродство к лигандам, тогда как отрицательный аллостеризм в белках демонстрирует низкое сродство к лигандам.
Аллостеризм или аллостерическое поведение - это явление, при котором активность белка может изменяться в зависимости от связывания некоторых молекул в месте, отличном от активного центра белка (в частности, в ферментах). Положительный аллостеризм указывает на то, что связывание эффекторной молекулы с ферментом приводит к изменению конфигурации фермента в активную форму. Напротив, отрицательный аллостеиризм указывает на то, что связывание эффекторной молекулы заставляет фермент изменять свою конфигурацию с активной формы на неактивную.
Что такое положительный аллостеризм?
Положительный аллостеризм - это изменение конфигурации белка (чаще всего фермента) из неактивной формы в активную при связывании эффекторной молекулы. Эффекторная молекула связывается с сайтом, отличным от активного сайта фермента; он называется аллостерическим сайтом. Этот процесс также известен как аллостерическая активация.
Общим примером такого связывания эффекторной молекулы является связывание молекулы кислорода с молекулой гемоглобина, которое активирует молекулу гемоглобина для эффективной транспортировки кислорода к клеткам. Там молекула кислорода связывается с двухвалентным железом молекулы гема в молекуле гемоглобина. Активная форма известна как оксигемоглобин, а неактивная форма известна как дезоксигемоглобин.
Что такое отрицательный аллостеризм?
Отрицательный аллостеризм - изменение конфигурации фермента из активной формы в неактивную при связывании эффекторной молекулы. Эффекторная молекула связывается с сайтом, отличным от активного сайта фермента; он называется аллостерическим сайтом. Этот процесс также известен как аллостерическое торможение.
Рисунок 01: Положительный и отрицательный аллостеризм
Во время отрицательного аллостеризма связывание одного лиганда снижает сродство фермента к субстрату в других активных центрах, доступных для связывания субстрата. Примером может служить связывание 2,3-БФГ с аллостерическим участком гемоглобина, что вызывает снижение сродства к кислороду всех субъединиц.
В чем разница между положительным и отрицательным аллостеризмом?
При положительном аллостеризме связывание эффекторной молекулы с ферментом приводит к изменению конфигурации фермента в активную форму, в то время как при отрицательном аллостеризме связывание эффекторной молекулы приводит к изменению конфигурации фермента с активной форму в неактивную форму. Ключевое различие между положительным и отрицательным аллостеризмом заключается в том, что положительный аллостеризм в белках демонстрирует высокое сродство к лигандам, тогда как отрицательный аллостеризм в белках демонстрирует низкое сродство к лигандам. Кроме того, положительный аллостеризм включает активацию, тогда как отрицательный аллостеризм включает торможение. Связывание кислорода с гемоглобином является примером положительного аллостеризма, тогда как связывание 2,3-БФГ с гемоглобином является примером отрицательного аллостеризма.
Следующая инфографика представляет разницу между положительным и отрицательным аллостеризмом в табличной форме для параллельного сравнения.
Резюме – Положительный и отрицательный аллостеризм
При аллостеризме или аллостерическом поведении активность белка может изменяться в зависимости от связывания некоторых молекул в месте, отличном от активного центра белка (в частности, в ферментах). Ключевое различие между положительным и отрицательным аллостеризмом заключается в том, что положительный аллостеризм в белках демонстрирует высокое сродство к лигандам, тогда как отрицательный аллостеризм в белках демонстрирует низкое сродство к лигандам.
