Коллаген против эластина
Соединительные ткани важны для связывания и соединения других тканей в организме. Они также обеспечивают прочность, поддержку и форму тканей. Соединительная ткань представляет собой систему, в которой клетки разбросаны по всему внеклеточному матриксу. Помимо клеток, в матрикс также встроены нерастворимые белковые волокна. Матрица называется основным веществом. Эти ткани широко распространены в организме, матричной кости, сухожилиях и связках, хрящах. Соединительные ткани состоят из четырех основных тканей: коллагена, эластина, протеогликанов и гликопротеинов.
Источник: Рут Лоусон, Политехнический институт Отаго, en.wikibooks
Коллаген
Коллаген является наиболее распространенным белком, который содержится в соединительных тканях. Он обеспечивает большую прочность на растяжение и удерживает клетки вместе. Кроме того, он помогает выравнивать клетки, тем самым обеспечивая пролиферацию и дифференцировку клеток. Тропоколлаген является основной структурной единицей коллагена, состоящей из α-цепей. Каждая α-цепь состоит из трех полипептидных цепей, закрученных вокруг друг друга в виде тройной спирали, образуя веревкообразную структуру. Между полипептидными цепями имеются водородные связи, которые прочно удерживают их. Каждая из этих полипептидных цепей имеет одинаковую длину и содержит около 1000 аминокислот остатков. Различные тройные спиральные комбинации полипептидов в α-цепях приводят к множеству типов коллагена в соединительных тканях человека (на сегодняшний день идентифицировано 19 типов коллагена). Наиболее распространенные типы коллагена распределены в коже, сухожилиях, костях, роговице, суставном хряще, межпозвонковом диске, коже плода, сердечно-сосудистой системе, плаценте и т. д. Перекрестные связи важны для обеспечения высокая прочность на растяжение коллагена. Существует три типа межмолекулярных или внутримолекулярных поперечных связей, участвующих в стабилизации коллагеновых волокон; это альдольная конденсация, основание Шиффа и лизинонорлейцин.
Источник: wikicommons
Эластин
Эластин состоит из основной субъединицы, называемой тропоэластин, которая содержит около 800 аминокислотных остатков. Поперечные связи эластина более сложны, чем у коллагена. Десмозин является основным типом поперечных связей в эластине. Они образуются в результате конденсации остатков ализина с лизином. Эластин часто встречается с коллагеном в соединительных тканях. Это каучукоподобный белок, поэтому он может растягиваться в несколько раз больше своей длины и возвращаться к своей первоначальной форме и длине, когда напряжение снимается. Благодаря этому свойству он в значительной степени обнаруживается в тканях, связанных с легкими, кровеносными сосудами и связками, которые подвергаются большим расширениям. Кроме того, в небольших количествах они также обнаруживаются в таких местах, как кожа, хрящи ушей и некоторых других тканях.
В чем разница между коллагеном и эластином?
• Существует только один генетический тип эластина, тогда как существует множество различных генетических типов коллагена.
• Эластин имеет достаточную способность растягиваться и впоследствии сжиматься, в то время как у коллагена такой способности нет.
• Первичная структура коллагена имеет повторяющиеся (Gly-X-Y) последовательности, тогда как в эластине таких повторяющихся последовательностей (Gly-X-Y) нет.
• В отличие от коллагена, в эластине нет образования тройной спирали.
• Гидроксилизин присутствует в коллагене, но отсутствует в эластине.
• Гликозилированный гидроксилизин присутствует в коллагене, но отсутствует в эластине.
• Основные поперечные связи, образующиеся в коллагене, представляют собой внутримолекулярные альдольные поперечные связи, тогда как в эластине – внутримолекулярные десмозиновые поперечные связи.
