Ключевое различие между обратимым и необратимым ингибированием заключается в том, что обратимое ингибирование представляет собой тип ингибирования фермента, при котором возможна диссоциация ингибитора из комплекса фермент-ингибитор за счет нековалентного связывания. С другой стороны, необратимое ингибирование представляет собой тип ингибирования ферментов, при котором диссоциация ингибитора от комплекса фермент-ингибитор невозможна из-за ковалентного связывания.
Ферменты - это белки, которые действуют как биологические катализаторы в нашем организме. Они увеличивают скорость реакции. Субстраты связываются с активными центрами ферментов и превращаются в продукты. Однако ферменты специфичны для субстратов. Действие фермента можно регулировать или ингибировать некоторыми ингибиторами. Существует два типа процессов ингибирования ферментов; а именно, они представляют собой обратимое торможение и необратимое торможение. При обратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом нековалентно, тогда как при необратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом либо ковалентно, либо нековалентно. Эти два процесса отличаются друг от друга, и в этой статье мы намерены подробно обсудить разницу между обратимым и необратимым торможением.
Что такое обратимое торможение?
При обратимом ингибировании ингибитор инактивирует фермент, связываясь с ним нековалентно. Следовательно, обратимое ингибирование не является сильным взаимодействием между ферментом и ингибитором. Таким образом, увеличивая концентрацию субстрата, это можно легко обратить вспять, и можно легко реактивировать фермент. При этом существует два основных типа обратимых процессов торможения; а именно, это конкурентное ингибирование и неконкурентное ингибирование.
При конкурентном ингибировании ингибитор напоминает субстрат и конкурирует с субстратом за активный центр фермента. Как только ингибитор занимает активный центр, субстрат не может связываться с ферментом, и реакция не происходит. Однако при высокой концентрации субстрата конкурентное ингибирование можно предотвратить.
Рисунок 01: Обратимое ингибирование
С другой стороны, при неконкурентном ингибировании ингибитор не похож на субстрат. Следовательно, он не конкурирует с субстратом за связывание с активным центром. Он связывается в другом месте фермента (аллостерическом сайте) и изменяет трехмерную структуру фермента. При изменении трехмерной структуры фермента его активность снижается. Следовательно, реакция идет медленнее или не идет вовсе.
Что такое необратимое торможение?
Необратимое ингибирование - второй тип ингибирования фермента, при котором ингибитор связывается с ферментом прочной ковалентной связью и ингибирует активность фермента. Следовательно, трудно отделить ингибитор от фермента. Поэтому повернуть реакцию вспять невозможно. Необратимые ингибиторы часто содержат реакционноспособные функциональные группы. Таким образом, они могут связываться с аминокислотными цепями фермента и образовывать ковалентные связи.
Рисунок 02: Необратимое торможение
Кроме того, необратимые ингибиторы специфичны. Следовательно, они не связываются со всеми белками. Некоторыми примерами необратимых ингибиторов являются пенициллин, аспирин, диизопропилфторфосфат и т. д. Есть три типа необратимых ингибиторов; а именно, они являются групповыми реагентами, аналогами субстрата и ингибиторами суицида.
Каковы сходства между обратимым и необратимым ингибированием?
- Обратное и необратимое ингибирование - это два типа путей ингибирования ферментов.
- В обоих случаях ингибитор связывается с ферментом.
- Кроме того, оба могут изменить каталитическую активность фермента.
В чем разница между обратимым и необратимым ингибированием?
Обратное ингибирование и необратимое ингибирование представляют собой два типа путей ингибирования ферментов. Ключевое различие между обратимым и необратимым ингибированием заключается в том, что обратимое ингибирование можно обратить вспять, а необратимое ингибирование невозможно. Кроме того, при обратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом посредством слабого нековалентного взаимодействия, тогда как при необратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом посредством сильной ковалентной связи. Следовательно, диссоциация комплекса фермент-ингибитор происходит быстро при обратимом ингибировании, тогда как диссоциация комплекса фермент-ингибитор происходит медленно и тяжело при необратимом ингибировании. Таким образом, это еще одно различие между обратимым и необратимым торможением.
Более того, при обратимом ингибировании, когда ингибитор удаляется, фермент снова начинает работать, а при необратимом ингибировании фермент не начинает снова работать, даже если ингибитор покидает фермент. Следовательно, это также различие между обратимым и необратимым торможением. Кроме того, существует два основных типа обратимого ингибирования, а именно конкурентное ингибирование и неконкурентное ингибирование, в то время как существует три типа необратимого ингибирования, а именно групповые реагенты, аналоги субстратов и ингибиторы самоубийства.
Ниже представлена инфографика о разнице между обратимым и необратимым ингибированием.
Резюме – обратимое и необратимое ингибирование
Ингибирование ферментов может быть как обратимым, так и необратимым. Суммируя разницу между обратимым и необратимым торможением; при обратимом ингибировании ингибитор нековалентно связывается с ферментом. Следовательно, отсоединение ингибитора от фермента происходит легко и быстро. С другой стороны, при необратимом ингибировании ингибитор ковалентно связывается с ферментом. Следовательно, ингибитор прочно связывается с ферментом, и диссоциация комплекса фермент-ингибитор происходит медленно и тяжело. Следовательно, в этом ключевое различие между обратимым и необратимым ингибированием. Более того, при обратимом ингибировании реакцию можно обратить вспять, и фермент снова реактивируется. Но при необратимом ингибировании реакцию нельзя обратить вспять, и фермент не может снова активироваться.
