Разница между трипсином и химотрипсином

Оглавление:

Разница между трипсином и химотрипсином
Разница между трипсином и химотрипсином

Видео: Разница между трипсином и химотрипсином

Видео: Разница между трипсином и химотрипсином
Видео: Урок 17. Химотрипсин с иллюстрацией в программе PyMol. 2024, Июль
Anonim

Ключевая разница - трипсин против химотрипсина

Переваривание белков является очень важным процессом в общем процессе пищеварения в живых организмах. Сложные белки расщепляются на мономеры аминокислот и всасываются через тонкий кишечник. Белки необходимы, поскольку они выполняют важную функциональную и структурную роль в организме. Переваривание белков происходит с помощью ферментов, расщепляющих белки, которые включают трипсин, химотрипсин, пептидазы и протеазы. Трипсин представляет собой фермент, расщепляющий белок, который расщепляет пептидную связь в основных аминокислотах, включая лизин и аргинин. Химотрипсин также является ферментом, расщепляющим белок, который расщепляет пептидную связь в ароматических аминокислотах, таких как фенилаланин, триптофан и тирозин. Ключевое различие между трипсином и химотрипсином заключается в положении аминокислоты, в которой он расщепляется в белке. Трипсин расщепляется в положениях основных аминокислот, тогда как химотрипсин расщепляется в положениях ароматических аминокислот.

Что такое трипсин?

Трипсин представляет собой белок с молекулярной массой 23,3 кДа, принадлежащий к семейству сериновых протеаз, и его основными субстратами являются основные аминокислоты. Эти основные аминокислоты включают аргинин и лизин. Трипсин был открыт в 1876 году Куне. Трипсин представляет собой глобулярный белок и существует в неактивной форме, которая представляет собой трипсиноген-зимоген. Механизм действия трипсина основан на активности сериновой протеазы.

Трипсин расщепляет С-конец основных аминокислот. Это реакция гидролиза, протекающая при рН 8,0 в тонком кишечнике. Активация трипсиногена происходит за счет удаления концевого гексапептида, и он образует активную форму; трипсин. Активный трипсин бывает двух основных типов; α – трипсин и β-трипсин. Они отличаются своей термической стабильностью и структурой. Активный центр трипсина содержит гистидин (H63), аспарагиновую кислоту (D107) и серин (S200).

Разница между трипсином и химотрипсином
Разница между трипсином и химотрипсином

Рисунок 01: Трипсин

Ферментативное действие трипсина подавляется ДФП, апротинином, Ag+, бензамидином и ЭДТА. Применение трипсина включает диссоциацию тканей, трипсинизацию в культуре клеток животных, триптическое картирование, исследования белков in vitro, снятие отпечатков пальцев и применение в тканевых культурах.

Что такое химотрипсин?

Химотрипсин имеет молекулярную массу 25,6 кДа и относится к семейству сериновых протеаз и является эндопептидазой. Химотрипсин существует в неактивной форме, которая представляет собой химотрипсиноген. Химотрипсин был открыт в 1900-х годах. Химотрипсин гидролизует пептидные связи ароматических аминокислот. Эти ароматические субстраты включают тирозин, фенилаланин и триптофан. Субстраты этого фермента находятся в основном в L-изомерах и легко действуют на амиды и эфиры аминокислот. Оптимальный рН, при котором действует химотрипсин, составляет 7,8–8,0. Существуют две основные формы химотрипсина, такие как химотрипсин А и химотрипсин В, и они немного различаются по своим структурным и протеолитическим характеристикам. Активный центр химотрипсина содержит каталитическую триаду и состоит из гистидина (H57), аспарагиновой кислоты (D102) и серина (S195).

Ключевая разница между трипсином и химотрипсином
Ключевая разница между трипсином и химотрипсином

Рисунок 02: Химотрипсин

Активаторами химотрипсина являются бромид цетилтриметиламмония, бромид додецилтриметиламмония, бромид гексадецилтриметиламмония и бромид тетрабутиламмония. Ингибиторами химотрипсина являются пептидилальдегиды, бороновые кислоты и производные кумарина. Химотрипсин коммерчески используется для синтеза пептидов, картирования пептидов и снятия отпечатков пальцев пептидов.

Каковы сходства между трипсином и химотрипсином?

  • Оба фермента являются сериновыми протеазами.
  • Оба фермента расщепляют пептидные связи.
  • Оба фермента действуют в тонком кишечнике.
  • Оба фермента существуют в неактивной форме в виде зимогенов.
  • Оба фермента состоят из каталитической триады, содержащей гистидин, аспарагиновую кислоту и серин в активном центре.
  • Оба фермента были первоначально обнаружены и выделены из крупного рогатого скота.
  • В настоящее время производство обоих ферментов осуществляется с помощью методов рекомбинантной ДНК.
  • Оба фермента действуют при оптимальном щелочном pH.
  • Оба фермента используются in vitro в различных отраслях промышленности.

В чем разница между трипсином и химотрипсином?

Трипсин против химотрипсина

Трипсин - фермент, расщепляющий белок, который расщепляет пептидную связь основных аминокислот, таких как лизин и аргинин. Химотрипсин, который также является ферментом, расщепляющим белок, расщепляет пептидную связь в ароматических аминокислотах, таких как фенилаланин, триптофан и тирозин.
Молекулярный вес
Молекулярная масса трипсина составляет 23,3 кДа. Молекулярная масса химотрипсина составляет 25,6 кДа.
Подложки
Сложные белки расщепляются на мономеры аминокислот и всасываются через тонкий кишечник. Субстраты ароматических аминокислот, такие как тирозин, триптофан и фенилаланин, действуют на химотрипсин.
Зимогенная форма фермента
Трипсиноген – это неактивная форма трипсина. Химотрипсиноген является неактивной формой химотрипсина.
Активаторы
Лантаноиды являются активаторами трипсина. Цетилтриметиламмония бромид, додецилтриметиламмония бромид, гексадецилтриметиламмония бромид и тетрабутиламмония бромид являются активаторами химотрипсина.

Ингибиторы

DFP, апротинин, Ag+, бензамидин и ЭДТА являются ингибиторами трипсина. Пептидиловые альдегиды, бороновые кислоты и производные кумарина являются ингибиторами химотрипсина.

Резюме – Трипсин против химотрипсина

Пептидазы или протеолитические ферменты расщепляют белки посредством гидролиза пептидной связи. Трипсин расщепляет пептидную связь по основным аминокислотам, тогда как химотрипсин расщепляет пептидную связь по остаткам ароматических аминокислот. Оба фермента представляют собой сериновые пептидазы и действуют в тонком кишечнике в среде с щелочным рН. В настоящее время проводится много исследований по получению трипсина и химотрипсина с использованием технологии рекомбинантной ДНК с использованием различных видов бактерий и грибов, поскольку эти ферменты обладают высокой промышленной ценностью. В этом разница между трипсином и химотрипсином.

Загрузить PDF-версию трипсина и химотрипсина

Вы можете загрузить PDF-версию этой статьи и использовать ее в автономном режиме в соответствии с примечанием к цитированию. Пожалуйста, загрузите PDF-версию здесь. Разница между трипсином и химотрипсином

Рекомендуемые: