Полипептид против белка
Аминокислота представляет собой простую молекулу, образованную C, H, O, N и может быть S. Она имеет следующую общую структуру.
Существует около 20 распространенных аминокислот. Все аминокислоты имеют группы –COOH, -NH2 и –H, связанные с углеродом. Углерод представляет собой хиральный углерод, а альфа-аминокислоты являются наиболее важными в биологическом мире. Группа R отличается от аминокислоты к аминокислоте. Простейшей аминокислотой, в которой R-группой является H, является глицин. По группе R аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические, неполярные, полярные, положительно заряженные, отрицательно заряженные, полярные незаряженные и т. д. Аминокислоты присутствуют в виде цвиттер-ионов при физиологическом рН 7,4. Аминокислоты являются строительными блоками белков. Когда две аминокислоты соединяются вместе, образуя дипептид, происходит соединение группы -NH2 одной аминокислоты с группой –COOH другой аминокислоты. Молекула воды удаляется, и образовавшаяся связь известна как пептидная связь.
Полипептид
Цепь, образующаяся при соединении большого количества аминокислот, известна как полипептид. Белки состоят из одной или нескольких таких полипептидных цепей. Первичная структура белка известна как полипептид. Из двух концов полипептидной цепи N-конец находится там, где свободна аминогруппа, а С-конец - это место, где свободна карбоксильная группа. Полипептиды синтезируются на рибосомах. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяется кодонами в мРНК.
Белки
Белки являются одним из наиболее важных типов макромолекул в живых организмах. Белки можно разделить на первичные, вторичные, третичные и четвертичные белки в зависимости от их структуры. Последовательность аминокислот (полипептид) в белке называется первичной структурой. Когда полипептидные структуры складываются в случайном порядке, они известны как вторичные белки. В третичных структурах белки имеют трехмерную структуру. Когда несколько фрагментов трехмерного белка связаны вместе, они образуют четвертичные белки. Трехмерная структура белков зависит от водородных связей, дисульфидных связей, ионных связей, гидрофобных взаимодействий и всех других межмолекулярных взаимодействий внутри аминокислот. Белки играют несколько ролей в живых системах. Они участвуют в формировании структур. Например, в мышцах есть белковые волокна, такие как коллаген и эластин. Они также находятся в твердых и жестких структурных частях, таких как ногти, волосы, копыта, перья и т. д. Дополнительные белки обнаружены в соединительных тканях, таких как хрящи. Помимо структурной функции, белки также выполняют защитную функцию. Антитела - это белки, и они защищают наш организм от чужеродных инфекций. Все ферменты являются белками. Ферменты являются основными молекулами, которые контролируют все метаболические процессы. Кроме того, белки участвуют в клеточной передаче сигналов. Белки образуются на рибосомах. Сигнал, продуцирующий белок, передается на рибосому от генов в ДНК. Необходимые аминокислоты могут поступать с пищей или синтезироваться внутри клетки. Денатурация белков приводит к разворачиванию и дезорганизации вторичной и третичной структур белков. Это может быть связано с нагреванием, органическими растворителями, сильными кислотами и основаниями, моющими средствами, механическими воздействиями и т. д.
В чем разница между полипептидом и белком?
• Полипептиды представляют собой последовательность аминокислот, тогда как белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей.
• Белки имеют более высокую молекулярную массу, чем полипептиды.
• Белки имеют водородные связи, дисульфидные связи и другие электростатические взаимодействия, которые определяют его трехмерную структуру в отличие от полипептидов.
