Ключевая разница - тропонин против тропомиозина
Важно правильно понять механизм сокращения и расслабления мышц, прежде чем изучать разницу между тропонином и тропомиозином. Мышечные волокна состоят из миофибрилл. Миофибриллы состоят из длинных белков, расположенных в секциях, называемых саркомерами, которые являются основными строительными блоками поперечно-полосатой мышечной ткани. Саркомер состоит из двух компонентов, называемых тонкими и толстыми филаментами, состоящими из белков актина и миозина соответственно. Толстые и тонкие нити миозина и актина расположены рядом друг с другом внутри саркомера. Взаимодействие этих двух белков внутри каждого саркомера вызывает укорочение саркомера, что, в свою очередь, вызывает сокращение мышц. Во время сокращения саркомера миозиновые головки толстых филаментов связываются с актином тонких филаментов и тянут тонкие филаменты к центру. Концы саркомеров сближаются, укорачивая длину мышечного волокна. Ионы кальция необходимы для сокращения саркомера. Когда концентрация ионов кальция повышается, мышца сокращается, а когда она низка, мышца расслабляется. Тропонин и тропомиозин - это два белка, которые регулируют сокращение саркомера посредством связывания кальция. Когда присутствуют ионы кальция, кальций связывается с тропонином и удаляет тропомиозин. Он обнажает сайт связывания миозина в актине. Когда мышца расслаблена, тропомиозин блокирует участки связывания миозина в актиновых филаментах. Ключевое различие между тропонином и тропомиозином заключается в том, что тропонин освобождает сайты связывания миозина актиновых филаментов, в то время как тропомиозин блокирует сайты связывания.
Что такое тропонин?
Как объяснялось выше, тропонин представляет собой тип белка, который регулирует сокращение саркомера посредством связывания кальция. Таким образом, тропонин связан с актиновыми филаментами.
Когда присутствуют ионы кальция и АТФ, ионы кальция связываются с тропонинами. Когда ионы кальция связываются с тропонином, это вызывает обнажение участков связывания миозина на актиновых филаментах путем удаления тропомиозинов из актиновых филаментов. Следовательно, миозины (толстые филаменты) связываются с актином (тонкими филаментами) и тянут тонкие филаменты к центру. Он заставляет саркомер сокращаться и укорачивать свою длину.
Рисунок 01: Тропонин и тропомиозин
Тропонин существует в виде комплекса трех регуляторных белков (тропонина С, тропонина I и тропонина Т). Тропонин отвечает за сокращение мышц.
Что такое тропомиозин?
Тропомиозин – еще один тип регуляторного белка, связанного с тонкими нитями миофибрилл. Когда мышца находится в расслабленном состоянии, тропомиозины блокируют места связывания миозина на актиновых филаментах. Тропомиозины расположены на актиновых филаментах таким образом, что предотвращается связывание миозиновых головок с сайтами связывания на актиновых филаментах. Когда контакт между миозином и актином предотвращается, мышечное сокращение прекращается. Однако при достаточном количестве ионов кальция и АТФ тропомиозин способен откатывать тропомиозин от актиновых филаментов. Когда тропомиозины отсоединяются от актиновых филаментов, обнажаются сайты связывания миозина и облегчается взаимодействие между актином и миозином. Связывание миозина с актином вызывает образование поперечных мостиков и сокращение мышцы.
Тропомиозин представляет собой двухцепочечный альфа-спиральный спиральный белок. Тропомиозины часто делят на две группы; изоформы мышечного тропомиозина и немышечные изоформы тропомиозина.
Каковы сходства между тропонином и тропомиозином?
- Тропонин и тропомиозин являются регуляторными белками мышечного сокращения.
- Тропонин и тропомиозин прикреплены к актиновым филаментам.
- Оба присутствуют в миофибриллах.
В чем разница между тропонином и тропомиозином?
Тропонин против тропомиозина |
|
| Тропонин открывает участки связывания миозина в актиновых филаментах. | Тропомиозин покрывает активные участки актина, с которыми связывается миозин. |
| Движение мышц | |
| Тропонин способствует сокращению. | Тропомиозин предотвращает сокращение и расслабляет мышцы. |
Резюме – Тропонин против тропомиозина
Тропонин и тропомиозин – два регуляторных белка, связанных с актиновыми филаментами миофибрилл. Оба участвуют в регуляции сокращения мышечных клеток. Тропонин вызывает удаление тропомиозина из актиновых филаментов и обнажение участков связывания миозина на актиновых филаментах. Тропомиозины блокируют участки связывания миозина на актиновых филаментах. Тропонин способствует сокращению саркомеров, а тропомиозин способствует расслаблению мышц. В этом разница между тропонином и тропомиозином.
Загрузить PDF-версию тропонина и тропомиозина
Вы можете загрузить PDF-версию этой статьи и использовать ее в автономном режиме в соответствии с примечаниями к цитированию. Пожалуйста, загрузите PDF-версию здесь. Разница между тропонином и тропомиозином.
