Ключевое различие между аллостерическими и неаллостерическими ферментами заключается в том, что аллостерические ферменты имеют аллостерические сайты, отличные от их активных сайтов для связывания регуляторных молекул, в то время как неаллостерические ферменты имеют только активный сайт для связывания с субстратом.
Существуют разные способы регуляции ферментов. Аллостерическая регуляция является одной из таких форм регуляции ферментов. Аллостерической регуляции способствуют ферменты, называемые аллостерическими ферментами. Регуляторные молекулы связываются с аллостерическими сайтами, которыми обладает фермент, и регулируют ферментативную активность. Поэтому аллостерические ферменты также известны как регуляторные ферменты. Особенность аллостерических ферментов состоит в том, что они обладают дополнительными центрами помимо основного активного центра.
Что такое аллостерические ферменты?
Аллостерические ферменты представляют собой тип ферментов, обладающих аллостерическими сайтами для связывания регуляторных молекул. Эти сайты расположены в разных белковых субъединицах фермента. Регуляторная молекула может быть ингибитором или активатором. Когда ингибитор связывается с ферментом, активность фермента снижается. Когда активатор связывается с ферментом, ферментативная функция увеличивается. Этот тип регуляции ферментативной активности известен как аллостерическая регуляция. Аллостерический фермент специфичен к своему субстрату и своим регуляторным молекулам (модуляторам). Взаимодействие регуляторной молекулы/модулятора с ферментом обратимо и нековалентно. Реакция, катализируемая аллостерическим ферментом, имеет сигмоидальную кривую.
Рисунок 01: Аллостерическое ингибирование
Аллостерическая регуляция имеет место как механизм обратной связи. При торможении с отрицательной обратной связью регуляторная молекула является ингибитором и подавляет реакцию. В механизме положительной обратной связи эффекторная молекула или активатор, который связывается с аллостерическим сайтом, увеличивает скорость реакции. Связывание аллостерического модулятора с аллостерическим ферментом изменяет конформацию белка, тем самым влияя на его функцию. Примерами аллостерических ферментов являются пируваткиназа, рибонуклеотидредуктаза, аспартатранскарбамоилаза и АДФ-глюкоза-пирофосфорилаза.
Что такое неаллостерические ферменты?
Неаллостерические ферменты - это ферменты, которые не обрабатывают аллостерические сайты, кроме активного сайта. Следовательно, они представляют собой простые ферменты, которые имеют только один активный центр фермента. Эти ферменты являются субстрат-специфическими ферментами. Они также являются нерегулирующими ферментами. Их реакции имеют гиперболическую кривую.
Рисунок 02: Гиперболическая кривая, показанная неаллостерическим ферментом
При наличии конкурентного ингибитора скорость реакции снижается. Конкурентный ингибитор подобен субстрату. Следовательно, он конкурирует с субстратом за связывание с активным центром. Когда субстрат не связывается с активным центром, комплекс субстрат-фермент не может образоваться, поэтому скорость реакции снижается.
Каковы сходства между аллостерическими и неаллостерическими ферментами?
- Аллостерические и неаллостерические ферменты представляют собой два типа ферментов.
- Они состоят из белков.
- Они катализируют биохимические реакции в живых клетках.
- Оба типа ферментов остаются неизменными в конце реакции.
- Небольшой концентрации этих ферментов достаточно, чтобы катализировать реакцию.
- Они чувствительны к изменениям pH и температуры.
В чем разница между аллостерическими и неаллостерическими ферментами?
Аллостерический фермент - это фермент, который имеет дополнительный сайт, называемый регуляторным сайтом или аллостерическим сайтом для связывания регуляторной молекулы. Неаллостерический фермент - это простой фермент, который имеет только активный центр для связывания своего субстрата. Итак, в этом ключевое различие между аллостерическими и неаллостерическими ферментами.
Следующая инфографика перечисляет различия между аллостерическими и неаллостерическими ферментами в табличной форме для параллельного сравнения.
Резюме – Аллостерические и неаллостерические ферменты
Аллостерический фермент является регуляторным ферментом, который обладает аллостерическим сайтом, отличным от активного сайта. Следовательно, регуляторная молекула может связываться с аллостерическим сайтом и регулировать ферментативную активность. Напротив, неаллостерический фермент не имеет аллостерического сайта. Он имеет только активный сайт. Неаллостерические ферменты не являются регуляторными ферментами. Аллостерические ферменты специфичны как к субстрату, так и к регуляторной молекуле, тогда как неаллостерические ферменты специфичны к субстрату. Таким образом, это краткое изложение различий между аллостерическими и неаллостерическими ферментами.
