Ключевая разница - фермент против кофермента
Химические реакции превращают один или несколько субстратов в продукты. Эти реакции катализируются специальными белками, называемыми ферментами. Ферменты действуют как катализаторы большинства реакций, но не расходуются. Ферменты состоят из аминокислот и имеют уникальные аминокислотные последовательности, состоящие из 20 различных аминокислот. Ферменты поддерживаются небольшими небелковыми органическими молекулами, называемыми кофакторами. Коэнзимы представляют собой один из типов кофакторов, которые помогают ферментам осуществлять катализ. Ключевое различие между ферментом и коферментом заключается в том, что фермент представляет собой белок, который катализирует биохимические реакции, в то время как кофермент представляет собой небелковую органическую молекулу, которая помогает ферментам активировать и катализировать химические реакции. Ферменты - это макромолекулы, а коферменты - это небольшие молекулы.
Что такое фермент?
Ферменты являются биологическими катализаторами живых клеток. Это белки, состоящие из сотен или миллионов аминокислот, соединенных вместе, как жемчужины на нитке. Каждый фермент имеет уникальную аминокислотную последовательность, и она определяется определенным геном. Ферменты ускоряют почти все биохимические реакции в живых организмах. Ферменты влияют только на скорость реакции, и их присутствие необходимо для инициирования химического превращения, поскольку ферменты снижают энергию активации реакции. Ферменты изменяют скорость реакции, не расходуясь и не изменяя химической структуры. Один и тот же фермент может катализировать превращение все большего количества субстратов в продукты, проявляя способность катализировать одну и ту же реакцию снова и снова.
Ферменты очень специфичны. Определенный фермент связывается с определенным субстратом и катализирует определенную реакцию. Специфичность фермента обусловлена формой фермента. Каждый фермент имеет активный центр определенной формы и функциональные группы для специфического связывания. Только конкретный субстрат будет соответствовать форме активного центра и связываться с ним. Специфичность связывания субстрата фермента можно объяснить двумя гипотезами, названными гипотезой замка и ключа и гипотезой индуцированного соответствия. Гипотеза замка и ключа указывает на то, что соответствие между ферментом и субстратом специфично, подобно замку и ключу. Гипотеза индуцированной подгонки говорит о том, что форма активного центра может изменяться, чтобы соответствовать форме конкретного субстрата, подобно перчаткам, облегающим руку.
Ферментативные реакции зависят от нескольких факторов, таких как pH, температура и т. д. Каждый фермент имеет оптимальное значение температуры и pH для эффективной работы. Ферменты также взаимодействуют с небелковыми кофакторами, такими как простетические группы, коферменты, активаторы и т. д., катализируя биохимические реакции. Ферменты могут быть разрушены при высокой температуре или высокой кислотности или щелочности, поскольку они являются белками.
Рисунок 01: Индуцированная модель активности фермента.
Что такое кофермент?
Химическим реакциям способствуют небелковые молекулы, называемые кофакторами. Кофакторы помогают ферментам катализировать химические реакции. Существуют различные типы кофакторов, и коферменты являются одним из них. Коэнзим представляет собой органическую молекулу, которая соединяется с комплексом субстрата фермента и помогает процессу катализа реакции. Они также известны как молекулы-помощники. Они состоят из витаминов или получены из витаминов. Следовательно, диеты должны содержать витамины, которые обеспечивают необходимые коферменты для биохимических реакций.
Коферменты могут связываться с активным центром фермента. Они слабо связываются с ферментом и способствуют химической реакции, обеспечивая функциональные группы, необходимые для реакции, или изменяя структурную конформацию фермента. Следовательно, связывание субстрата становится легким, и реакция движется к продуктам. Некоторые коферменты действуют как вторичные субстраты и химически изменяются в конце реакции, в отличие от ферментов.
Коэнзимы не могут катализировать химическую реакцию без фермента. Они помогают ферментам становиться активными и выполнять свои функции. Как только кофермент связывается с апоферментом, фермент становится активной формой фермента, называемого холоферментом, и инициирует реакцию.
Примерами коферментов являются аденозинтрифосфат (АТФ), никотинамидадениндинуклеотид (НАД), флавинадениндинуклеотид (ФАД), кофермент А, витамины В1, В2 и В6 и т. д.
Рисунок 02: Связывание кофактора с апоферментом
В чем разница между ферментом и коферментом?
Фермент против Коэнзима |
|
| Ферменты – это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции. | Коэнзимы – это органические молекулы, которые помогают ферментам катализировать химические реакции. |
| Молекулярный тип | |
| Все ферменты являются белками. | Коэнзимы не являются белками. |
| Изменение вследствие реакций | |
| Ферменты не изменяются в результате химической реакции. | Коферменты химически изменяются в результате реакции. |
| Специфика | |
| Ферменты специфичны. | Коферменты неспецифичны. |
| Размер | |
| Ферменты – это более крупные молекулы. | Коэнзимы – это более мелкие молекулы. |
| Примеры | |
| Амилаза, протеиназа и киназа являются примерами ферментов. | НАД, АТФ, кофермент А и ФАД являются примерами коферментов. |
Резюме – Фермент против Коэнзима
Ферменты катализируют химические реакции. Коферменты помогают ферментам катализировать реакцию, активируя ферменты и обеспечивая функциональные группы. Ферменты – это белки, состоящие из аминокислот. Коэнзимы не являются белками. В основном они получены из витаминов. В этом разница между ферментами и коферментами.
